Биологические полимеры. Белки.
Полимеры-высокомолекулярные органические соединения, состоящие из более мелких единиц- мономеров.
К полимерам относятся белки, полисахариды и нуклеиновые кислоты.
Жиры- не полимеры и не мономеры.
а). Гомополимеры.
В составе находятся одинаковые мономеры.
Пример: целлюлоза(полисахарид), крахмал(полисахарид).
б).Гетерополимеры.
В составе разные мономеры.
-Могут быть регулярные-- это высокомолекулярные органические соединения, в молекулах которых группа мономеров периодические повторяется.
Пример: гиалуроновая кислота.
-Нерегулярные полимеры-это высокомолекулярные органические соединения, в которых нет определенной закономерности в последовательности мономеров.
Пример: белки, нуклеиновые кислоты.
К полимерам относятся белки, полисахариды и нуклеиновые кислоты.
Жиры- не полимеры и не мономеры.
а). Гомополимеры.
В составе находятся одинаковые мономеры.
Пример: целлюлоза(полисахарид), крахмал(полисахарид).
б).Гетерополимеры.
В составе разные мономеры.
-Могут быть регулярные-- это высокомолекулярные органические соединения, в молекулах которых группа мономеров периодические повторяется.
Пример: гиалуроновая кислота.
-Нерегулярные полимеры-это высокомолекулярные органические соединения, в которых нет определенной закономерности в последовательности мономеров.
Пример: белки, нуклеиновые кислоты.
Белки-высокомолекулярные соединения, гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты, связанные пептидными связями.
Пептидная связь образуется между карбоксильной группой -СООН одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты.
Между понятиями пептиды и белки существует определенная разница.
Белки состоят из сотен тысяч аминокислот.
Пептидная связь образуется между карбоксильной группой -СООН одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты.
Между понятиями пептиды и белки существует определенная разница.
Белки состоят из сотен тысяч аминокислот.
Соединения, построенные из нескольких альфа-аминокислот, связанных между собой пептидной связью - CO-NH-называют пептидами, а системы, состоящие из множества соединенных между собой пептидных звеньев-полипептидами.
Полимерная цепь полипептида представляет собой чередование пептидных связей с атомами углерода, содержащими аминокислотные остатки R.
Основное химическое свойство пептидов-гидролиз.
Полипептиды имеют очень большое значение для биологических процессов живых организмов, они биологически активны.
Например,
-трипептид глутатион является гормоном и регулирует процессы жизнедеятельности.
-Нанопептид вазопрессин-гормон, участвующий в регуляции кровяного давления.
-Нанопептид окситоцин стимулирует выделение молоко молочными железами.
-Гормон соматостатин - пептид, состоящий из остатков 14 аминокислот, подавляет секрецию гормона роста, вследствие чего взрослый человек перестает расти.
В состав белка может входит набор, состоящий из 20 аминокислот, образуя бесчисленное множество различных белков.
В молекулах белков аминокислотные остатки повторяются многократно в строго последовательности. Эта последовательность аминокислот в полипептидной цепи называется первичной структурой белка.
Полимерная цепь полипептида представляет собой чередование пептидных связей с атомами углерода, содержащими аминокислотные остатки R.
Основное химическое свойство пептидов-гидролиз.
Полипептиды имеют очень большое значение для биологических процессов живых организмов, они биологически активны.
Например,
-трипептид глутатион является гормоном и регулирует процессы жизнедеятельности.
-Нанопептид вазопрессин-гормон, участвующий в регуляции кровяного давления.
-Нанопептид окситоцин стимулирует выделение молоко молочными железами.
-Гормон соматостатин - пептид, состоящий из остатков 14 аминокислот, подавляет секрецию гормона роста, вследствие чего взрослый человек перестает расти.
В состав белка может входит набор, состоящий из 20 аминокислот, образуя бесчисленное множество различных белков.
В молекулах белков аминокислотные остатки повторяются многократно в строго последовательности. Эта последовательность аминокислот в полипептидной цепи называется первичной структурой белка.
Первичная структура - это определенная последовательность остатков аминокислот в линейной полипептидной цепи.
Первичная структура поддерживается прочной ковалентной пептидной связью.
Первым белком, у которого была выявлена аминокислотная последовательность, стал гормон инсулин.
Исследование проводилось в Кембриджском университете Ф.Сэнгером с 1944 по 1954 год.
Первичная структура белковой молекулы характеризуется количеством, составом, последовательностью расположения аминокислотных остатков.
Она определяет свойства белка и его пространственную конфигурацию.
Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепи приводит к изменению свойств и функций белка.
Последовательность аминокислот определяется структурой гена, кодирующего данный белок.
Первичная структура поддерживается прочной ковалентной пептидной связью.
Первым белком, у которого была выявлена аминокислотная последовательность, стал гормон инсулин.
Исследование проводилось в Кембриджском университете Ф.Сэнгером с 1944 по 1954 год.
Первичная структура белковой молекулы характеризуется количеством, составом, последовательностью расположения аминокислотных остатков.
Она определяет свойства белка и его пространственную конфигурацию.
Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепи приводит к изменению свойств и функций белка.
Последовательность аминокислот определяется структурой гена, кодирующего данный белок.
Вторичная структура белка - это пространственная организация полипептидной цепи, формируемая водородными связями между амидными группами аминокислотных остатков.
Основные типы вторичной структуры белков включают:
1).Альфа-спираль представляет собой закрученную структуру стабилизированную внутримолекулярными водородными связями между атомами азота амидных групп и атомами кислорода карбонильных групп соседних витков спирали.
Такую структуру имеют белки: миоглобин, гемоглобин, белок шерсти, волос, ногтей.
2). Бета-структура (бета-листы) формируются путем укладки параллельных или антипараллельных сегментов полипептидной цепи рядом друг с другом, образуя плоские слои.
Водородные связи образуются между соседними цепями, обеспечивая стабильность структуры.
Существуют типа бета-листов:
а). параллельные -цепи направлены в одну сторону.
б). антипараллельные - цепи ориентированы противоположно друг другу.
Примеры белков с доминирующей бета-структурой: иммуноглобины, фиброин шелка или паутины.
Основные типы вторичной структуры белков включают:
1).Альфа-спираль представляет собой закрученную структуру стабилизированную внутримолекулярными водородными связями между атомами азота амидных групп и атомами кислорода карбонильных групп соседних витков спирали.
Такую структуру имеют белки: миоглобин, гемоглобин, белок шерсти, волос, ногтей.
2). Бета-структура (бета-листы) формируются путем укладки параллельных или антипараллельных сегментов полипептидной цепи рядом друг с другом, образуя плоские слои.
Водородные связи образуются между соседними цепями, обеспечивая стабильность структуры.
Существуют типа бета-листов:
а). параллельные -цепи направлены в одну сторону.
б). антипараллельные - цепи ориентированы противоположно друг другу.
Примеры белков с доминирующей бета-структурой: иммуноглобины, фиброин шелка или паутины.
Третичная структура - это способ расположения альфа - спирали или бета- структуры белка в пространстве.
Третичная структура может принимать форму клубка (глобулы) и может представлять спирально закрученные нити - фибриллы.
В стабилизации третичной структуры белка принимают участие радикалы аминокислот.
Для третичной структуры характерны "гидрофобные" взаимодействия:
При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула "стремится" свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.
Третичная структура может принимать форму клубка (глобулы) и может представлять спирально закрученные нити - фибриллы.
| Фибриллярные белки | Глобулярные белки |
1. Растворимость. | Нерастворимы | Частично растворимы. Образуют коллоидные растворы. |
2. Вид третичной структуры. | Длинные, узкие, закрученные нити | Округлая, сферическая форма |
3. Функции. | Коллаген существует в виде тройной спирали, механически стойкой и прочной. Его содержание особо высоко в сухожилиях, связках, соединительной ткани, мышцах. | Выполняют различные функции в клетках. Хорошо растворимы, поскольку на поверхности белковой молекулы расположены преимущественно полярные аминокислоты. |
4. Примеры. | Коллаген(сухожилия, связки), эластин(соединительная ткань), кератин(волосы, перья), фиброин(шелк, паутина), миозин(мышцы). | Инсулин, каталаза, гемоглобин, антитела. |
В стабилизации третичной структуры белка принимают участие радикалы аминокислот.
- Ковалентные связи - между атомами серы образуется дисульфидный мостик (-S-S-).
- Между карбоксильной группой и гидроксильной - сложно-эфирный мостик -СОО-.
- Между карбоксильной группой и аминогруппой - солевой мостик (-NH3COO- ).
- Между группами HN- и СО- водородные связи.
Для третичной структуры характерны "гидрофобные" взаимодействия:
При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула "стремится" свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.
У некоторых белков формируется четвертичная структура. Она представляет собой комплекс нескольких макромолекул, имеющих третичную структуру. Четвертичную структуру удерживают непрочные ионные и водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия.
Преимущества белков с четвертичной структурой:
1) экономия генетического материала;
2) качественное разнообразие белков;
3) уменьшение последствий ошибок при синтезе белка;
4) появление у белков новых функций.
Преимущества белков с четвертичной структурой:
1) экономия генетического материала;
2) качественное разнообразие белков;
3) уменьшение последствий ошибок при синтезе белка;
4) появление у белков новых функций.
Тетрамер гемоглобина.
Функции белков:
1. Каталитическая (более 4000 белков — ферменты).
2. Сократительная (актин, миозин и т. д.).
3. Структурная (белки плазматических мембран, коллаген, эластин и др.).
4. Транспортная (транспорт веществ в крови и клетке: гемоглобин, цитохром с, липопротеины и др.).
5. Защитная (антитела, иммуноглобулины).
6. Регуляторная (факторы роста и дифференцировки клеток и др.).
7. Гормональная (гормоны гипоталамуса, гормон роста и др.).
8. Буферная (гемоглобиновый белковый буфер, поддержание рН крови).
9. Резервная или запасная (казеин, овальбумин и др.).
10. Токсины (ботулинический, холерный).
11. Антибиотики (неокарциностатин и др.).
12. Рецепторная (родопсин, хеморецепторы и др.).
13. Белки, поддерживающие онкотическое давление в клетках и крови.
14. Энергетическая (в очень малой степени, т. к. продукты гидролиза белка служат источником энергии только в особых условиях, например, при голодании).
1. Каталитическая (более 4000 белков — ферменты).
2. Сократительная (актин, миозин и т. д.).
3. Структурная (белки плазматических мембран, коллаген, эластин и др.).
4. Транспортная (транспорт веществ в крови и клетке: гемоглобин, цитохром с, липопротеины и др.).
5. Защитная (антитела, иммуноглобулины).
6. Регуляторная (факторы роста и дифференцировки клеток и др.).
7. Гормональная (гормоны гипоталамуса, гормон роста и др.).
8. Буферная (гемоглобиновый белковый буфер, поддержание рН крови).
9. Резервная или запасная (казеин, овальбумин и др.).
10. Токсины (ботулинический, холерный).
11. Антибиотики (неокарциностатин и др.).
12. Рецепторная (родопсин, хеморецепторы и др.).
13. Белки, поддерживающие онкотическое давление в клетках и крови.
14. Энергетическая (в очень малой степени, т. к. продукты гидролиза белка служат источником энергии только в особых условиях, например, при голодании).
